Ocena brak

IMMUNOGLOBULINY (przeciwciała)

Autor /IdaD Dodano /23.07.2013

Makrocząsteczki glikoproteinowe, ikalizowane w surowicy, płynach ustrojowych wydzielinach, biorące udział w odpowiedzi hurno-ralnej organizmu. Produkowane przez komórki układu immunologicznego (limfocyty B - krążące i plazmocyty, czyli limfocyty B osiadłe w węzłach chłonnych), w odpowiedzi na obecność bakterii, wirusów lub alergenów w organizmie.

Posiadają zdolność do swoistego rozpoznania i wiązania się i z antygenami (cząsteczkami pochodzenia obcego), a konkretnie ich determinantami antygenowy-j mi, zwanymi inaczej epitoparni. Wywołują ich r opsonizację (opłaszczanie), bezpośrednią neutralizację lub aktywację białek układu dopełniacza i (kompleksy immunologiczne). Blokują również ad-! hezję bakterii i wirusów, zapobiegając penetracji komórek gospodarza (wnikaniu). Mogą występować w formie wolnej lub stanowić specyficzny rodzaj receptora, wbudowanego w błonę komórko-i wą limfocytów B. 

Ich podstawowymi elementami strukturalnymi są dwa rodzaje łańcuchów polipeptydowych, S o określonym ciężarze cząsteczkowym: łańcuchy i ciężkie (CH - ang, heavy, średnio ok. 60kD; wśród nich łańcuchy -» a, y, 8, e, (i.) i łańcuchy lekkie I (CL - ang. light, ok. 25kD, K i X), połączonych ze | sobą wiązaniem siarczkowym. Każdy łańcuch po-i siada część stałą C (ang. constance, taką samą i u wszystkich przeciwciał danej klasy) oraz część j zmienną V H i L (ang. variable, w tym regiony j nadzmienne; paratop), odpowiadającą za rozpali znawanie antygenów.

Dodatkowo przy zastosowa-I niu trawienia papainą uzyskujemy z pojedynczej cząsteczki przeciwciała dwa fragmenty funkcjonalne: Fab (z ang. antigen binding- odpowiedzial-! ny za wiązanie antygenu) oraz jeden fragment Fc ' (z ang. crystaiization - krystalizujący), który ma zdolność aktywacji układu dopełniacza, pośredniczy w endocytozie (receptory dla Fc na makrofa-gach) lub zakotwicza przeciwciało w błonie. Fragment Fc odgrywa również istotną rolę w przechodzeniu przeciwciai przez łożysko.

Każde przeciwciało charakteryzują dwie wielkości: powinowactwo (siła wiązania antygenu przez pojedynczy paratop) i zachłanność (siła wiązania złożonych antygenów z kilkoma paratopami).

Dodatkowo, różnice w ich budowie wpływają na ich zmienność izotypową (na podstawie zasadniczych różnic w planie budowy łańcuchów), alloty-pową (warunkowane zmiennością genetyczną w obrębie danego izotypu) i idiotypową (różnice w obrębie budowy domen zmiennych, dotyczące przeciwciał o takiej samej swoistości).

Wyróżniamy 5 głównych klas przeciwciał: IgG, IgA, IgM, IgD i IgE, gdzie przynależność do określonej klasy uwarunkowana jest budową łańcucha ciężkiego, IgE jest polimerem zbudowanym z 2 takich podjednostek (dimer), IgM z 5 (penta-metr). IgG to główna immunogiobulina surowicy ludzkiej. Odpowiada za wtórną odpowiedź organizmu. Zabezpiecza odporność płodu (odporność bierna), ponieważ jako jedyna przechodzi przez łożysko. IgM stanowi przeciwciało wczesnej odpowiedzi, w szczególności na antygeny złożone, IgA wchodzi w skład wydzielin, takich jak: ślina, siara, mleko, wydzieliny układu oddechowego i moczowo-płciowego. IgE bierze udział w reakcjach alergicznych (astma, katar) i w odporności przeciwpasożytniczej. Funkcja IgD nie jest znana, może brać udział w zależnym od antygenu różnicowaniu limfocytów.

W czasie trwania odpowiedzi immunologicznej zachodzi zjawisko przełączania klas, w którym dochodzi do wymiany części stałej łańcucha ciężkiego przeciwciała (w czasie przekształcania się limfocytu B w komórkę plazmatyczną). 

Wyizolowane frakcje immunoglobulin są wykorzystywane w profilaktyce i leczeniu wielu chorób. Znalazły zastosowanie w produkcji szczepionek (odra, świnka, żółtaczka zakaźna - typu B i A, etc.), śledzeniu markerów nowotworowych, diagnostyce (znaczniki molekularne) i preparatyce (oczyszczanie białek). Immunoglobuliny podaje się również we wrodzonych niedoborach odporności.

Podobne prace

Do góry