Ocena brak

Enzymy - Informacje ogólne

Autor /Lucjan Dodano /06.10.2011

Enzymy, grupy białek działających w komórkach i płynach ustrojowych żywych, organizmów jako biokatalizatory reakcji biosyntezy i rozkładu. W komórce enzymatycznej występują pojedynczo lub tworzą układy wieloenzymatyczne (np. układ oksydazy pirogronianowej), katalizujące szereg następujących po sobie reakcji. Każda tkanka ma nieco inny zestaw enzymów. Obok formy aktywnej enzymy, mogą też mieć formę nieczynną (preenzymy), która jest aktywowana w miarę zapotrzebowania.

Enzymy mogą być białkami prostymi (np. trypsyna, ureaza, rybonukleaza), jednak większość enzymów to białka złożone z części białkowej (apoenzym) i z atomów metali lub z drobno cząsteczkowych związków niebiałkowych (często pochodnych witamin), z tzw. grup prostetycznych albo z koenzymów. Niebiałkowe części enzymu pełnią w reakcjach enzymatycznych funkcje przenośników elektronów, określonych atomów lub ugrupowań chemicznych z jednego metabolitu do drugiego enzymu, katalizują reakcje termodynamiczne możliwe, zmniejszając jedynie energię aktywacji cząsteczek substratu, czyli energię niezbędną do przebiegu reakcji, przyśpieszają dzięki temu osiągnięcie stanu równowagi reakcji. W czasie katalizy enzymatycznej cząsteczka substratu jest wiązana w określonym obszarze cząsteczki enzymów, w tzw. centrum aktywnym, w którym w enzymach złożonych znajduje się grupa prostetyczna; tworzy się wówczas kompleks enzym-substrat.

Dzięki swoistemu układowi grup chemicznych w centrum, enzym oddziałuje na grupy chemiczne substratu rozluźniając określone wiązanie chemiczne. Po powstaniu produktów reakcji, cząsteczka enzymu uwalnia się z kompleksu i po powrocie do formy pierwotnej (w enzymach złożonych po przyłączeniu przenoszonych grup do innego związku) tworzy nowy kompleks z następną cząsteczką substratu itd. Szybkość procesu enzymatycznego zależy od łatwości tworzenia kompleksu enzymów z substratem (powinowactwo enzymów do substratu). Zależność tę przedstawia równanie matematyczne L. Michaelisa i M.L. Mentena, zawierające tzw. stałą Michaelisa charakterystyczną dla danego enzymu.

Szybkość reakcji zależy nie tylko od stężenia enzymu i substratu lecz także od temperatury (optimum działania enzymów zwykle mieści się w granicach 30-40 C), stężenie jonów wodorowych (optymalne pH reakcji jest różne dla różnych enzymów, np.: dla pepsyny wynosi 1, dla arginazy - 10) oraz od obecności enzymatycznych aktywatorów i enzymatycznych inhibitorów. Pomiar szybkości reakcji, czyli ilości przekształconego substratu lub wytworzonego produktu w jednostce czasu, jest podstawą oznaczania - enzymatycznej aktywności. Międzynarodową jednostką enzymatyczną (U) jest to taka ilość enzymów, która katalizuje przekształcenie 1 mikromola substratu w ciągu 1 minuty w temperaturze 30 C przy nasyceniu enzymów substratem i przy optymalnym pH dla jego aktywności. Enzymy wykazują rozmaitą swoistość katalitycznego oddziaływania na substraty.

Niektóre enzymy działają na określone wiązania chemiczne (estrowe, peptydowe) niezależnie od budowy reszty cząsteczki substratu (swoistość niska), inne są aktywne w stosunku do wiązania określonego rodzaju i jednej z połączonych nim części substratu (swoistość grupowa), swoistość innych rozciąga się na obie części substratu i łączące je wiązanie (swoistość absolutna). Enzymy wykazują również swoistość przestrzenną: działają tylko na jeden z możliwych stereoizomerów i syntetyzują asymetrycznie (np. tylko L-aminokwasy czy tylko B-glikozydy). Podstawą klasyfikacji enzymów wprowadzonej w 1961 roku przez Komisję Enzymową Międzynarodowej Unii Biochemicznej, jest rodzaj katalizowanej reakcji. Poszczególne klasy obejmują enzymy katalizujące następujące reakcje:

1) oksydoredukcji (oksydoreduktazy),

2) przenoszenia różnych grup chemicznych (transferazy),

3) hydrolizy (hydrolazy),

4) niehydrolitycznego odszczepiania różnych grup chemicznych (liazy)

5) izomeryzacji, czyli wewnątrzcząsteczkowego przegrupowania (izomerazy),

6) powstania różnych wiązań kosztem wysokoenergetycznego wiązania nukleozydotrójfosforanów, np.:

ATP, GTP (ligazy, czyli syntetazy). Enzymy są wykorzystywane w przemyśle do prowadzenia rożnego rodzaju (fermentacji), w lecznictwie służą jako leki (pepsyna, streptokinaza); oznaczanie wielu enzymów w tkankach i płynach fizjologicznych odgrywa rolę w diagnostyce lekarskiej. Brak lub niedobór pewnych enzymów jest powodem wielu schorzeń.

Podobne prace

Do góry