Ocena brak

ENZYMY

Autor /Nikita09 Dodano /19.07.2013

Związki chemiczne, pełniące funkcje biokatalizatorów. Obniżają one energię aktywacji, przez co zwiększają szybkość katalizowanych przez nie reakcji chemicznych.

Za wyjątkiem małych cząsteczek RNA, zdolnych do przeprowadzania katalizy wszystkie enzymy są białkami. Dzięki optymalizowaniu przestrzennego usytuowania substratów, enzymy przyspieszają reakcje chemiczne nawet ponad miiionkrotnie. Charakterystyczną cechą enzymów jest ich specyfika substratowa (wybiórcze działanie na określone związki chemiczne), np. trombina, tnie jedynie wiązania utworzone między grupami aminokwaso-wymi argininy i glicyny w cząsteczce białka. Enzymy mogą katalizować jedną reakcję lub kilka pokrewnych. Izoenzymy katalizują tę samą reakcję, różnią się jednak strukturą i miejscem występowania w organizmie.

Enzym składa się z części białkowej, zwanej apoenzymem oraz niebiałkowej, którą może być koenzym lub grupa prostetyczna, które tworzą razem tzw. holoenzym. Kluczową strukturą w enzymie jest centrum aktywne, które rozpoznaje i przyłącza substrat, a także przeprowadza reakcję. Reakcje enzymatyczne mogą przebiegać dzięki obniżeniu energii aktywacji substratu, a ich przebieg polega na połączeniu enzymu (E) z substratem (S) i utworzeniu przejściowego kompleksu enzym-substrat (ES), który następnie > rozpada się na produkt (P) i enzym (E) zdolny do Ponownego przeprowadzenia katalizy.

Wiele enzymów jest syntetyzowanych w formie prekursorowej (w formie proenzymów), która ulega aktywacji dopiero po dotarciu do fizjologicznego miejsca przeznaczenia. Poza centrum aktywnym enzymy mogą zawierać tzw. centrum allosteryczne, do którego przyłączają się cząsteczki regulatorowe, modyfikujące aktywność enzymu (obniżające ją lub zwiększające).

Aktywność enzymów może być również obniżana poprzez wią- p zanie inhibitora (spadek lub całkowite zahamowa-nie aktywności). Wiele enzymów podlega regulacji na drodze sprzężenia zwrotnego (hamowanie aktywności enzymu poprzez produkt końcowy lub jeden z produktów pośrednich), oraz modyfikacji kowalencyjnej (fosforylacja, defosforyiacja). Powinowactwo enzymu do substratu określa stała Mi-chaelisa - jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji równa jest połowie szybkości maksymalnej, przy założeniu, że stężenie enzymu jest stałe.

Wyróżnia się 6 głównych klas enzymów w zależności od typu reakcji jaką katalizują: oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, ligazy. Klasy dzieli się ponadto na podklasy oraz podpodklasy. Każdemu enzymowi przypisana jest czterocyfrowa liczba, w której piera/sza cyfra oznacza klasę główną, do której enzym należy; cyfry na drugim i trzecim miejscu to odpowiednio numer podklasy i podpodklasy; czwarta cyfra określa numer enzymu w podpod-klasie. Aktywność enzymów jest zależna od wartości pH, temperatury oraz stężenia substratu.

Podobne prace

Do góry